G~(57)mutationintheS-x-Emotif.Theenamelmicrostructureof4-week-oldmicewasexaminedbyscanningelectronmicroscopy.Theteethof6-day-oldmicewerecharacterizedbyhistologyandimmunohistochemistry.Theproteinlysatesofthefirstlowermolarsof4-day-oldmicewereanalyzedbyWesternimmunoblottingusingantibodiesagainstENAM,ameloblastinandamelogenin.ENAM~(Rgsc514)heterozygotesshowedadisorganizedenamelmicrostructure,whilethehomozygoteshadnoenamelonthedentinsurface.TheN-terminalfragmentsofENAMintheheterozygotesweredetainedintheameloblastsandlocalizedinthemineralizationfrontofenamelmatrix,whilethoseintheWTmiceweresecretedoutofameloblastsanddistributedevenlyintheouter1/2ofenamelmatrix.Surprisingly,the~15kDaC-terminalfragmentsofameloblastinwerenotdetectedinthemolarlysatesofthehomozygotes.TheseresultssuggestthatthephosphorylationofSer~(55)maybeanessentialposttranslationalmodificationofENAMandisrequiredfortheinteractionwithotherenamelmatrixmoleculessuchasameloblastininmediatingthestructuralorganizationofenamelmatrixandprotein-mineralinteractionsduringenamelformation.">
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Theimportanceofapotentialphosphorylationsiteinenamelinonenamelformation

InternationalJournalofOralScience 頁(yè)數(shù)： 6 2017-12-15
摘要： Enamelin(ENAM)hasthreeputativephosphoserines(pSers)phosphorylatedbyaGolgi-associatedsecretorypathwaykinase(FAM20C)basedontheirdistinctiveSer-x-Glu(S-x-E)motifs.Fam20C-knockoutmiceshowsevereenameldefectssimilartothoseintheEnam-knockoutmice,implyinganimportantroleofthepSersinENAM.TodeterminetheroleofpSer~(55)inENAM,wecharacterizedENAM~(Rgsc514)mice,inwhichSer~(55)cannotbephosphorylatedbyFAM20CduetoanE~(57)>G~(57)mutationintheS-x-Emotif.Theenamelmicrostructureof4-week-oldmicewasexaminedbyscanningelectronmicroscopy.Theteethof6-day-oldmicewerecharacterizedbyhistologyandimmunohistochemistry.Theproteinlysatesofthefirstlowermolarsof4-day-oldmicewereanalyzedbyWesternimmunoblottingusingantibodiesagainstENAM,ameloblastinandamelogenin.ENAM~(Rgsc514)heterozygotesshowedadisorganizedenamelmicrostructure,whilethehomozygoteshadnoenamelonthedentinsurface.TheN-terminalfragmentsofENAMintheheterozygotesweredetainedintheameloblastsandlocalizedinthemineralizationfrontofenamelmatrix,whilethoseintheWTmiceweresecretedoutofameloblastsanddistributedevenlyintheouter1/2ofenamelmatrix.Surprisingly,the~15kDaC-terminalfragmentsofameloblastinwerenotdetectedinthemolarlysatesofthehomozygotes.TheseresultssuggestthatthephosphorylationofSer~(55)maybeanessentialposttranslationalmodificationofENAMandisrequiredfortheinteractionwithotherenamelmatrixmoleculessuchasameloblastininmediatingthestructuralorganizationofenamelmatrixandprotein-mineralinteractionsduringenamelformation. ... （共6頁(yè)）

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